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Recherche clinique : une levure humanisée produit des protéines glycosylées

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Fondée en 2000, la société américaine GlycoFi est parvenue à obtenir une protéine humaine glycosylée. Cette première a été obtenue grâce à une levure, Pichia pastoris. Ces travaux, soutenus par les National Institutes of Health (NIH), ont été publiés dans la revue Science. Pour parvenir à ce résultat, la levure a été débarrassée de ses propres gènes de glycosylation ­ qui mettent en œuvre beaucoup de mannose. Par contre, elle a été dotée de cinq gènes de protéines eucaryotes, comprenant deux mannosidases, deux N-acétylglucosaminyl transférases et un transporteur UDP-N-acétylglucosamine. Ces enzymes ont généré une voie de glycosylation aboutissant à la production homogène d'une protéine humaine avec ses glycanes spécifiques. La majorité des protéines sont glycosylées. Mais jusqu'à présent, il était impossible de reproduire la glycosylation des protéines humaines dans des systèmes d'expression simples comme la levure. Et les cellules de mammifères qui peuvent le faire ont d'autres inconvénients : faible production de protéines, qui sont souvent en mélange, temps de fermentation long, sensibilité aux virus.

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